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DIVERSITE DES PHENOTYPES

Par Olivier

Rédigé le 6 février 2010

2 minutes de lecture

Chapitres

1°) Diversité des phénotypes et échelles d’observation
2°) Protéine, support moléculaire du phénotype

DIVERSITE DES PHENOTYPES

Intro : Observation d’une photo de famille => tous les individus sont parents mais ils ont tous une apparence différente. A chaque individu correspond un phénotype (sauf pour les vrais jumeaux). L’ensemble des caractères dépendent du programme génétique des individus contrôlant la biosynthèse des protéines modulées par l’environnement.

Quelle relation existe-t-il entre le phénotype et la structure des protéines ?

1°) Diversité des phénotypes et échelles d’observation

Cf. TD1

Phénotype : ensemble de caractères observables à l’échelle macroscopique et microscopique.

1.1 Un phénotype à l’échelle de l’organisme (macroscopique)

Le phénotype macroscopique des individus atteints de la drépanocytose ne se distingue pas vraiment de celui des individus sains mais leur physiologie apparaît déréglée.

1.2 Un phénotype à l’échelle de l’hématie (cellulaire)

Le phénotype cellulaire des globules rouges des individus malades explique leur phénotype macroscopique.

1.3 Un phénotype à l’échelle de l’hémoglobine (moléculaire)

Le phénotype dépend de la structure des protéines spéciales des globules rouges dans le cas de la drépanocytose. Les phénotypes des individus peuvent être étudiés à différentes échelles. Phénotype sain ou phénotype altéré => phénotypes alternatifs qui sont dus aux différences au sein des protéines concernées.

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2°) Protéine, support moléculaire du phénotype

2.1 Qu’est-ce qu’une protéine

Cf. doc 1 p. 132

L’anticorps est une immunoglobuline

Protéine : (grec « premier » => prioritaire) Principal constituant de la matière organique, macromolécule organisée, constituée par un enchaînement d’acides aminés avec une structure et une fonction biologique précise.

Formule d’un acide aminé :

groupement aminé (NH2) – (radical + CH) – groupement carboxyle (COOH)

Il existe 20 acides aminés différents donc 20 radicaux différents. Un acide aminé est une molécule exogène (qui vient d’ailleurs), avec une charge ionique et c’est aussi une molécule amphotère (très active). La diversité des protéines vient des infinies combinaisons possibles de ces 20 acides aminés.

2.2 Séquence en acides aminés et structure spatiale des protéines

Cf. doc 2 p. 132

Structure Primaire :

enchaînement des acides aminés en un polymère peptidique linéaire

Structure Secondaire :

la disposition des acides aminés dépend de leur charge ionique
il y a des liaisons chimiques faibles (liaisons hydrogènes)
c’est une structure bidimensionnelle

Structure Tertiaire :

il y a des liaisons covalentes (ponts disulfures), en plus des liaisons chimiques faibles
c’est une structure tridimensionnelle (stable)

Structure Quaternaire :

elle possède plusieurs sous unités
c’est un complexe moléculaire hyper structuré
c’est donc une macromolécule

Toute modification de la structure altère le fonctionnement de la protéine.

2.3 Diversité protéique et variabilité du phénotype

Cf. doc 3 p. 133

Antigène : particule (marqueur moléculaire) déclenchant une réponse immunitaire au sein d’un organisme

Anticorps : molécule neutralisant les antigènes par complémentarité moléculaire

L’antigène a une formation en Y/ (chaînes lourdes et légères)

Les feuillets ß et les boucles sont un domaine variable. Le site de fixation est un domaine hypervariable pour pouvoir se combiner à un grand nombre d’antigènes. Il existe une panoplie d’anticorps grâce à la modulation du phénotype.

Conclusion : La diversité des protéines est à l’origine de la diversité des phénotypes. La structure des protéines conditionne le phénotype grâce à leurs caractéristiques moléculaires.